La myoglobine (Mb), comme l'hémoglobine, appartient à la superfamille des globines contenant des hèmes, impliquées dans la liaison et dans le stockage de l’oxygène dans les tissus musculaires cardiaques et squelettiques de la plupart des vertébrés.
1. La myoglobine est formée par une seule chaîne polypeptidique de 154 résidus chez l'homme, contre quatre pour l'hémoglobine et comprend :
Structure de la myoglobine
(Figure : vetopsy.fr)
huit hélices α, à acides aminés à chaîne latérale hydrophile répartis sur la surface externe, qui la rendent soluble dans l'eau,
un hème b ferreux (Fe++) comme groupe prosthétique, protégé par des acides aminés hydrophobes qui le protègent de l'oxydation.
La myoglobine est uniquement présente dans le myoplasme, i.e. le cytoplasme des fibres musculaires.
pentacoordonné dans la désoxymyoglobine, à quatre atomes d'azote et une molécule d'histidine proximale (H93),
hexacoordonné dans l'oxymyoglobine (MbO2) quand il se lie à O2.
L'histidine distale (H64), à même encombrement stérique, est également présente.
Courbes de saturation en O2 (myoglobine et hémoglobine)
(Figure : vetopsy.fr)
3. Par contre, Mb possède une affinité plus élevée pour l'O2 que l'hémoglobie, i.e. P50, ou pression à 50 % de saturation, plus basse, 2-3 mm/Hg contre 26 mmHg, qui lui permet de retenir l’O2 dans les muscles, alors que l’Hb le libère plus facilement dans les tissus.
La Mb n'a pas de liaison coopérative avec l'oxygène puisqu'elle est monomérique.
Remarque : la courbe de saturation de la myoglobine est hyperbolique alors que celle de l'hémoglobine est sigmoïde.
Formes de myoglobine
Comme l'hémoglobine, elle peut aussi se présenter sous plusieurs formes indépendamment de la désoxymyoglobine (Mb) et l'oxymyoglobine (MbO2).
1. Sous forme de carboxymyoglobine (MbCO), elle est très stable, similaire à la carboxyhémoglobine (HbCO).
Elle empêche, comme l'HbCO, de stocker ou libérer correctement l’oxygène dans les muscles en contribuant à l'hypoxie tissulaire lors d’une intoxication au CO.
Dans l'industrie de la viande, elle est quelquefois utilisée pour garder une couleur rouge cerise à la viande, ce qui peut masquer sa dégradation réelle.
2. Sous forme de métmyoglobine (MetMb), à ion Fe+++ et non Fe++, la myoglobine ne peut plus fixer l’oxygène et elle devient inactive sur le plan fonctionnel.
Elle est présente en petite quantité, mais est rapidement réduite par des enzymes réductrices ( MetHb).
Elle donne une couleur brune à une viande pas fraîche.
3. Sous forme de nitrosyl-myoglobine (MbNO) ou NO-myoglobine, elle sert de régulateur au monoxyde d'azote ou NO ( myoglobine et NO).
Elle
est aussi utilisée dans la charcuterie, en particulier le jambon, le saucisson… par le traitement avec les nitrites (NO2-).
$\ce{Mb + NO}$ $\longrightarrow$ $\ce{MbNO}$
Cette réaction est favorisée par l'’environnement légèrement acide de la viande, la présence d’acide ascorbique (vitamine C) ou d’enzymes réductrices ou une température de cuisson modérée.
On la trouve aussi en petite quantité dans les muscles lisses.
1. La myoglobine est utilisée comme réserve et transport d’oxygène dans les muscles.
a. La myoglobine a la capacité de maintenir une affinité élevée pour l'oxygène, permettant de prélever de l'oxygène dans le sang.
Les mammifères plongeurs peuvent avoir 10 à 30 fois plus de myoglobine que les animaux qui ne retiennent pas leur respiration pendant une période prolongée.
b. Elle possède une grande capacité de stockage, qui correspond à un stock de sécurité qui entre en jeu lorsque le muscle manque rapidement d’oxygène, i.e. quand la pression en oxygène (PO2) est très basse comme lors d'exercice intense, hypoxie.
2. La myoglobine facilite la diffusion de l’oxygène.
a. La myoglobine facilite la diffusion locale de l’O2 à l’intérieur du muscle, entre les membranes cellulaires et les mitochondries, même en cas de repos.
Elle agit comme un réservoir d’oxygène mobile, réduisant la distance de diffusion pour les cellules musculaires.
b. Elle permet d'approvisionner en O2 la chaîne respiratoire via le complexe IV, aidant les myocytes à répondre à leurs besoins énergétiques élevés.
Chaîne respiratoire et production d'ATP
(Figure : vetopsy.fr)
Remarque : un exemple concret permet de comprendre la différence entre les deux premières fonctions, comme lors d'un sprint dans lequel l’O2 disponible dans le sang chute rapidement.
La réserve d’O2 stockée dans la myoglobine, est utilisée immédiatement, i.e. l'O2 est libéré par la baisse de sa presion partielle (PO2).
En parallèle, la myoglobine continue à faciliter le passage de l’O2 restant vers les mitochondries, là où il est brûlé pour produire de l’énergie.
3. La myoglobine protège contre le stress oxydatif, en fixant temporairement le fer et l’oxygène et en limitant la formation de radicaux libres (ROS).
Elle contribue donc à protéger les cellules musculaires contre les dommages oxydatifs,
hème ferreux) :
