Acides aminés
Vue d'ensemble

Les acides aminés sont très bien décrits sur Wikipedia : nous ne les détaillerons pas et dans vetopsy.fr, nous renverrons à chaque fois à leur description sur cette plateforme.

1. Plus de 500 acides aminés naturels ont été découverts et constituent les briques des peptides ( Norine, database des peptides).

2. 22 aa apparaissent dans le code génétique :

a. 20 ont leurs propres codons.

b. 2 ont des mécanismes de codage spéciaux :

• la sélénocystéine présente chez tous les eucaryotes,
• la pyrrolysine présente chez certains procaryotes.

Classification des acides aminés

Les acides aminés sont classés de différentes manières, i.e. en fonction de :

1. la position du groupe amine (-NH2) par rapport au groupe carboxyle (-COOH), en distinguant par exemple les acides α-aminés, β-aminés, γ-aminés ou δ-aminés,

2. leur polarité, i.e. façon dont les charges électriques négatives et positives sont réparties dans une molécule ou une liaison chimique,

3. leur ionisation,

4. leur nature :

• 

  aliphatique, i.e. dont la chaîne latérale consiste en une succession de groupes éthyl (-CH₂CH₃) et méthyl (-CH₃)
• aromatique,
• cyclique,
• à chaîne ouverte.

5. la présence de groupes fonctionnels autres que le carboxyle (-COOH) et l'amine (-NH2) qui définissent cette classe de composés.

6. Certains acides aminés sont dits :

• cétogènes ou cétoformateurs, i.e. qui forment des corps cétoniques,
• glucoformateurs, qui produisent du glucose par la gluconéogenèse.

Certains sont les deux.

7. Les acides aminés sont retrouvés sous deux formes ( chiralité et énantiomères) :

• les L ou lévogyres, bien plus abondants, i.e. la lumière est déviée vers la gauche d'un angle -α,
• les D ou dextrogyres, bien plus rares, i.e. appelés aussi α, la lumière est déviée vers la droite d'un angle α.

Liste des acides aminés principaux

Acide aminé	Symboles		Chaîne latérale			Gluco- gène	Céto- gène
	3	1	Classe	Polarité	Charge à pH 7,4
Alanine	Ala	A	Aliphatique	Non polaire	Neutre	Oui
Arginine	Arg	R	Cation fixe	Basique polaire	Positive	Oui
Asparagine	Asn	N	Amide	Polaire	Neutre	Oui
Acide aspartique (aspartate)	Asp	D	Anion	Base de Brønsted	Négative	Oui
Cystéine	Cys	C	Thiol	Acide de Brønsted	Neutre	Oui
Glutamine	Gln	Q	Amide	Polaire	Neutre	Oui
Acide glutamique (glutamate)	Glu	E	Anion	Base de Brønsted	Négative	Oui
Glycine	Gly	G	Aliphatique	Non polaire	Neutre	Oui
Histidine	His	H	Cation Aromatique	Acide et base de Brønsted	Positive (10%) Neutre (90% )	Oui
Isoleucine	Ile	I	Aliphatique	Non polaire	Neutre	Oui
Leucine	Leu	L	Aliphatique	Non polaire	Neutre	Oui
Lysine	Lys	K	Cation	Acide de Brønsted	Positive	Oui
Méthionine	Met	M	Thioéther	Non polaire	Neutre	Oui	Oui
Phénylalanine	Phe	F	Aromatique	Non polaire	Neutre	Oui
Proline	Pro	P	Cyclique	Non polaire	Neutre	Oui	Oui
Sérine	Ser	S	Hydroxylique	Polaire	Neutre	Oui	Oui
Thréonine	Thr	T	Hydroxylique	Polaire	Neutre	Oui	Oui
Tryptophane	Trp	W	Aromatique	Non polaire	Neutre	Oui	Oui
Tyrosine	Tyr	Y	Aromatique	Acide de Brønsted	Neutre		Oui
Valine	Val	V	Aliphatique	Non polaire	Neutre		Oui

Acides et bases de de Brønsted

1. En biochimie, les acides et les bases sont appelés :

• acide de Brønsted (AH), i.e. molécule ou ion capable de donner un proton (H⁺),
• base de Brønsted (A^-), i.e. molécule ou ion capable de capter un proton.

$\ce{HA + B}$ $\leftrightharpoons$ $\ce{A- + HB+ }$

La théorie de Brønsted-Lowry, également appelée théorie des protons des acides et des bases[, est une théorie de la réaction acide-base qui a été développée indépendamment en 1923 par les physico-chimistes Johannes Nicolaus Brønsted (au Danemark) et Thomas Martin Lowry (au Royaume-Uni). [généralise la théorie d’Arrhenius.

2. Ces réactions de transfert de protons sont essentielles dans de nombreuses réactions enzymatiques.

a. Certains acides aminés, comme l'histidine, en sont un exemple classique.

Par exemple, dans l'α-chymotrypsine (EC 3.4.21.1), enzyme protéolytique, His57 agit comme base de Brønsted en captant un proton d’une molécule d’eau ou d’un groupement hydroxyle du substrat et comme acide de Brønsted, en donnant ce proton plus tard dans la réaction, facilitant la rupture de la liaison peptidique ( mécanisme).

b. Dans les ribozymes, comme le ribozyme du groupe I, certaines bases azotées peuvent intervenir comme acides/bases de Brønsted.