Domaine des protéines
Domaines protéiques d'interaction membranaire
Domaine FERM

Le domaine FERM en tant que module globulaire riche en cystéine et basique permet des interactions protéine-protéine et protéine-lipide, qui déterminent l'activité et la spécificité de la protéine contenant un domaine FERM (FDCPou FERM Domain–Containing Protein).

Structure du
domaine FERM

Le domaine FERM est situé au niveau de l'extrémité N-terminale des protéines.

1. Le domaine FERM contient trois lobes, F1, F2, et F3 (ou A, B, et C), qui forment une structure compacte en forme de trèfle (Structural basis of the membrane-targeting and unmasking mechanisms of the radixin FERM domain 2000).

• Le sous-domaine F1 ressemble à l'ubiquitine dans sa structure.
• Le sous-domaine F2 a un pli protéique similaire à celui de la protéine de liaison acyl coenzyme A (acyl-CoA).
• Le sous-domaine F3 est similaire en structure aux domaines PH/PTB, connus pour lier les phosphoinositides phosphorylés.

Rôle du domaine FERM

1. De nombreuses protéines contiennent un domaine FERM ( revue non exhaustive dans FERM domain–containing proteins are active components of the cell nucleus 2024).

2. Les molécules de liaison les plus importantes du domaine FERM sont :

• les récepteurs transmembranaires,
• les intégrines,

• 

  IP3,
• PI(4,5)P2.

3. Les liaisons sont indiquées sur la figure ci-contre :

• (1 et 2), liaisons IP3/PI(4,5)P transitoire (1) et stable (2),
• (a) moesine et Crumbs par exemple
• (b) radixine et EBP50
• (c) radixine et MT1-MMP
• (d) Merlin et Last1

4. Dans vetopsy.fr, on peut trouver des exemples détaillés de protéines comme dans :

• les nexines, comme SNX27,
• la taline, à configuration spéciale, i.e. un domaine F0 précède F1 et qui, comme lui, possède un repli ubiquitine-like,
• la kindline,
• les myosines…

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