Les motifs de liaisons à la calmoduline (calmodulin-binding motif) sont nombreux et variés bien qu'ils possèdent certaines caractéristiques communes.
La calmoduline (CaM) est un second messager dans les processus de transduction du signal intracellulaire dépendant du calcium, qui modifient les interactions avec de nombreuses protéines cibles.
Plusieurs motifs IQ sont souvent présents dans les molécules, séparés par un nombre constant de résidus, i.e. les liens pourraient avoir d'autres fonctions que la simple connexion des différents motifs.
Protéines à domaine IQ
Motifs de liaisons à la calmoduline dans Nav1.5
Figure : vetopsy.fr d'après Mruc)
Les motifs IQ sont présents dans de nombreuses molécules qui se lient à la calmoduline, et permet aux ions Ca++ de produire et moduler un grand nombre des processus cellulaire.
Le cou des protéines de myosine possèdent entre un à sept domaines IQ, la plupart trouvés dans plusieurs répétitions en tandem, séparées par 9-16 résidus d'acides aminés.
Le cou de la myosine IIa, par exemple, est formé de deux domaines IQ, ([I,L,V]QxxxRGxxx[R,K]), d'autres myosines II jusqu'à 6 et la myosine V en contient 5.
2. Dans les canaux voltage-dépendants, ils sont présents dans :
1. La présence de résidus hydrophobes volumineux (F, I, L, V et W), à la première et dernière position de ces motifs, appelés aussi " ancres ", est indispensable pour ancrer la protéine aux deux lobes de la CaM. (Calcium-induced exposure of a hydrophobic surface on calmodulin 1980).
Motifs de liaisons à la calmoduline
Figure : vetopsy.fr d'après Kumar)
Les positions de ces résidus donne un nom à ces motifs :
En outre, la CaM peut aussi se lier à d'autres motifs qui contiennent des résidus hydrophobes plus éloignés (16 et 17 résidus) ou plus proches (6 résidus) que les motifs classiques de liaison dépendant de Ca++.