Le domaine CUB est un motif d'environ 110 résidus trouvé presque exclusivement dans les protéines extracellulaires ou liées à la membrane plasmique (2000 environ).
Il a été découvert tout d'abord dans le système du complément d'où leur nom : Complement 1r/s, Uegf (protéine embryonnaire de l'oursin) et BMP1.
une structure ellipsoïdale compacte est composée de 10 brins-β formant un sandwich de deux feuillets β (β sheet) à cinq brins, chacun contenant deux brins parallèles et quatre antiparallèles.
2. La structure du domaine CUB de base des spermadhésines est modifiée suivant les protéines par la perte de β1 ou β1/2.
b. La suppression de β1 est observée dans les cbCUB (Ca++-Binding), domaine CUB contenant un ion Ca++, lié entre les boucles 5 et 9, situées sur la face opposée de l'extrémité C-terminale. La Tyr-Glu-Asp-Asp marque la présence de ce site de liaison.
Ces cbCUB sont souvent liés par deux, et les liaisons entre Ca++ adoptent une structure bipyramidale.
3. Le domaine CUB est retrouvé dans de nombreuses protéines, dont les peptidases appartenant à la famille des astacines et de la chymotrypsine.
Liaisons Ca du domaine cb_CUB
(Figure : vetopsy.fr d'après Appleton)
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