La voie de la règle du N-terminal (N-end rule) est un système protéolytique : la déstabilisation de certains résidus N-terminaux peut donner un signal pour la destruction de la protéine par le protéasome 26S : elle nécessite une ubiquitination chez les eucaryotes.
des UBR-box qui reconnaissent les N-degrons de type 1 (arginine, lysine et histidine : la cystéine, l'asparagine et la glutamine sont transformées),
Protéines UBR
(Figure : vetopsy.fr)des N-domaines qui reconnaissent les N-degrons de type 1 (leucine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane et tyrosine).
UBR-box
(Figure : vetopsy.fr d'après Choi)
d'un coeur compact avec trois sites de chélation du zinc (Zn1 et Zn2 coordonnés par 6 cystéines et 1 histidine, Zn3 par 2 cystéines et 2 histidines).
d'une forme en V, délimitée par deux brins β antiparallèles et deux boucles irrégulières.
Les UBR se lient et reconnaissent les N-degrons de type 1, c'est-à-dire les arginine, lysine, ou histidine N-terminales.
Tous les résidus de la UBR-box semblent nécessaires et suffisants pour la liaison (The N-End Rule Pathway 2012).
Par contre, la mutation de Asp150 semble abolir complètement la liaison au substrat (ici, peptide RLGES).
N-domaine
Le N-domaine, est une région adjacente à l'UBR-box des N-recognines, qui reconnaît les N-degrons de type 2 (leucine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane et tyrosine).
Ce N-domaine d'environ 80 résidus présente une similitude structurelle et fonctionnelle avec la N-recognine d'Escherichia coli, ClpS (appelée aussi ATP-dependent Clp protease adaptor protein).
Par contre, contrairement à l'UBR-box, le N-domaine seul ne suffit pas à la liaison au substrat, ce qui laisse supposer que certains résidus spécifiques de ce domaine doivent être proches de la structure tridimensionnelle de l'UBR-box.