Enzymes
Classification

1. L'une des caractéristiques fondamentales des enzymes est leur spécificité comparativement aux réactifs chimiques.

• 

  Un acide peut hydrolyser des composés aussi divers que des esters, des peptides ou des glycosides.
• Chacune des fonctions de ces composés sera hydrolysée par une classe différente d'enzymes.

2. Le nom d'une enzyme est dérivé de son substrat ou de la réaction chimique catalysée, avec une terminaison en -ase.

On peut donner comme exemples : les lactases, les alcool déshydrogénases, les protéases, les ADN polymérases… Quelquefois, elle peut se terminer en -ine : pepsine, trypsine, papaïne…

Classification classique
des enzymes

L'Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire (IUBMB) ont mis au point une nomenclature des enzymes, la nomenclature EC, qui est composé de EC puis de 4 chiffres (maximum) séparés par un point (Enzyme Nomenclature).

1. Le premier chiffre désigne la réaction chimique catalysée :

• EC 1 : oxydoréductases qui catalysent les réactions d'oxydo-réduction (transfert d'électrons ou d'électrons associés à des protons) ;

$\ce{A- +B->A +B-}$

• EC 2 : transférases qui transfèrent un groupement fonctionnel sur un accepteur :
  • un groupe méthyl ($\ce{CH3}$),
  • une unité glycosyle, comme le glucose, i.e. glycosyltransférases
  • un $\ce{NH2}$ transformé en $\ce{=O}$ (transamination) ;
  • un phosphate ;

$\ce{A-X +B->A +B-X}$

• EC 3 : hydrolases qui catalysent l'hydrolyse de différentes liaisons ;

$\ce{A-X + H2O->A-H + B-OH}$

• EC 4 : lyases (ou synthases) qui rompent diverses liaisons par d'autres procédés que l'hydrolyse et l'oxydation ;

$\ce{A-B->A+B}$

• EC 5 : isomérases qui catalysent les réactions d'isomérisation dans une seule molécule ;

$\ce{A->B}$ (isomère de A)

• EC 6 : ligases (ou synthétases) qui lient deux molécules de manière covalente.

$\ce{A + B + NTP->A-B + NDP + P}$ ou $\ce{NMP+2P}$, NTP étant un nucléotide triphosphtate, par exemple, l'ATP).

Classes d'enzymes
Oxydoréductases		Déshydrogénases Oxydases, Peroxydases Réductases Oxygénases
Transférases		Méthylransférases Glycosyltransférases Transaminase Phosphotransférases
Hydrolases		Estérases Glycosidases Peptidases Amidases
Lyases (ou synthases)		C-C-Lyases C-O-Lyases C-N-Lyases C-S-Lyases
Isomérases		Épimérases Isomérases cis/trans Transférases Intramoléculaires
Ligases (ou synthétases)		C-C-Ligases C-O-Ligases C-N-Ligases C-S-Ligases

2. Le second chiffre désigne le substrat général impliqué lors de la réaction, par exemple :

• EC 3.4 : hydrolases actives sur la liaison peptidique ;
• EC 6.2 : ligases formant un lien entre un carbone et un soufre.

3. Le troisième chiffre désigne le substrat spécifique impliqué, par exemple :

• EC 3.4.17 : métallocarboxypeptidases ;
• EC 6.2.1 : ligases acide-groupe thiol ou sulfhydryle ($\ce{R−SH}$)

4. Le quatrième chiffre désigne le numéro de série de l'enzyme, par exemple :

• EC 3.4.17.1 : carboxypeptidase A ;
• EC 6.2.1.45 : E1 ubiquitin-activating enzyme.

Autres définitions

1. Les enzymes qui ont une structure différente, mais qui catalysent la même réaction chimique, sont appelés isoenzymes (ou isozymes) et peuvent avoir un même numéro.

Toutes les ADN polymérases partagent le même numéro EC 2.7.7.7.

2. Certaines enzymes peuvent être classées sous plusieurs numéros si elles possèdent plusieurs sites actifs différents.

L'uridine monophosphate synthétase (UMPS) comprend une sous-unité orotate phosphoribosyltransférase (EC 2.4.2.10) et une sous-unité orotidine-5'-phosphate décarboxylase (EC 4.1.1.23).

3. Dans le cas particulier des protéases, qui sont comprises dans les hydrolases, leur mécanisme d'action ou la nature de leur résidu catalytique permet leur classification (classification des protéases).