1. La queue correspond au tiers N-terminal des deux chaînes lourdes formé par des faisceaux hélicoïdaux maintenus ensemble par le domaine de dimérisation N-terminal (DD ou NDD).
L'activité ATPasique des AAA+ est localisée au domaine AAA+ (250 résidus environ hautement conservés) qui comprennent :
un grand domaine,
un petit domaine,
un site de liaison de l'ATP situé dans une fente entre le grand et le petit domaine d'une unité.
Les ATPases AAA+ sont étudiées dans un chapitre spécial.
2. Dans la dynéine, les domaines AAA forment une même chaîne polypeptidique dont certaines résidus des AAA se sont différenciés. Les AAA ont développé différentes fonctions.
AAA1 à AAA4 contiennent des sites de liaison de nucléotides fonctionnels, mais il semble que seuls AAA1, 3 et 4 sont capables d'hydrolyser l'ATP.
L'hydrolyse de l'ATP dans AAA1 est essentielle pour la motilité de la dynéine, i.e. une mutation dans ce domaine la supprime.
L'hydrolyse de l'ATP dans AAA3 joue un rôle dans la régulation du cycle mécanochimique de la dynéine ( rôle supposé de AA3).
Le rôle de la liaison/hydrolyse des nucléotides à AAA2 et AAA4 est inconnu.
Modifications conformationnelles
(Figure : vetopsy.fr d'après Carter et coll)
AAA5 et AAA6 ont perdu leurs sites de liaison nucléotidiques et jouent un rôle structurel et fonctionnel dans le mouvement du domaine de liaison (linker).
Domaine de liaison (linker)
Le domaine de liaison (linker) hélicoïdal N-terminal s'arque sur une face latérale de l'anneau et est ancré sur AA1 (et AAA5).
Il transmet le mouvement à la région de la queue N-terminale de la chaîne lourde : sa position se déplace selon différents états nucléotidiques.
1. La région de la tige, structure coiled-coil (superhélice) antiparallèle de 15 nm de long, s'étend du module AAA4 et contient le domaine de liaison aux microtubules (MTBD) à son extrémité.
Remarque : dans les kinésines et les myosines, les sites de liaison du polymère et des nucléotides sont très proches (4 nm).
Interactions MTBD/tubulines
(Figure : vetopsy.fr d'après Nishida et coll)
Les mouvements de la dynéine cytoplasmique sur les pistes des microtubules (MT) sont réalisés par une communication bidirectionnelle entre les domaine de liaison aux microtubules (MTBD) et le domaine ATPase via la tige et le contrefort (Structural basis for two-way communication between dynein and microtubules 2020).
Ces projections se lient et " marchent " alternativement le long de la surface du microtubule via un cycle répété de détachement et de rattachement, et ce sur de très longues distances sans se détacher.